วิตามิน
วิตามินถูกค้นพบในปี ค.ศ. 1911 โดยนักชีวเคมีชาวโปแลนด์ชื่อ Funk ซึ่งได้อธิบายถึงสารดังกล่าวว่าเป็นสารอาหารที่มีความจำเป็นต่อชีวิต (vital) และมีสมบัติเป็นสารเอมีน (amine) จึงตั้งชื่อว่า Vitamine ต่อมาได้พบสารอาหารอีกหลายชนิดที่มีความจำเป็นต่อชีวิตแต่มิได้เป็นสารเอมีนจึงได้ตัดพยัญชนะ “e” ตัวท้ายทิ้งไปคงเหลือแต่ “vitamin” เท่านั้น
โดยทั่วไปคำจำกัดความของวิตามิน คือ สารอาหาร (nutrient) ที่มีสมบัติเป็นสารอินทรีย์ที่จำเป็นต่อร่างกายของสิ่งมีชีวิต และต้องการในปริมาณน้อยๆ (micronutrient) เป็นมิลลิกรัมหรือไมโครกรัมต่อวัน มีหน้าที่ในกระบวนการเมแทบอลิซึมของร่างกาย โดยเป็นสารตั้งต้นที่นำไปสร้างเป็นโคเอนไซม์ (coenzyme) ซึ่งเป็นปัจจัยร่วม (cofactor) ของเอนไซม์ในการเร่งปฏิกิริยาเคมีต่างๆ ในร่างกาย สิ่งมีชีวิตสารสังเคราะห์วิตามินบางชนิดได้อย่างเพียงพอในร่างกาย ในขณะที่บางชนิดจำเป็นต้องได้รับจากภายนอกร่างกายในรูปของอาหาร
เอนไซม์บางชนิดในกระบวนการเมแทบอลิซึมต้องการปัจจัยร่วมที่ไม่ใช่โปรตีน (nonprotein cofactor) จึงจะสามารถเร่งปฏิกิริยาหรือทำงานได้ ปัจจัยร่วมดังกล่าวแบ่งได้เป็น 2 พวก คือ สารอินทรีย์ในรูปของโคเอนไซม์ซึ่งมีสารตั้งต้นคือวิตามินและสารอนินทรีย์ เช่น ไอออนของโลหะบางชนิด ได้แก่ Ca, Mg, Zn, F, Cl เป็นต้น หน้าที่ของปัจจัยร่วมสามารถสรุปได้ดังนี้
เอนไซม์มีความจำเพาะต่อสารที่ทำปฏิกิริยาที่เรียกว่า “ซับสเตรด” (Substrate) และสามารถเร่งปฏิกิริยาโดยไม่ทำให้เกิดผลิตภัณฑ์อื่น ตลอดทั้งเอนไซม์จะเพิ่มอัตราเร็วของปฏิกิริยาโดยลดพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาได้
1. ทำหน้าที่ร่วมกับเอนไซม์โดยตรงในการเร่งปฏิกิริยาเคมี กล่าวคือ ทำหน้าที่เป็นหมู่พรอสเทติก (prosthetic proup) ในโมเลกุลของเอนไซม์ เอนไซม์ที่ต้องการหมู่พรอสเทติก เรียกว่า แอโพเอนไซม์ (apoenzyme) ซึ่งไม่สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ แอโพเอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาได้ก็ต่อเมื่อได้รวมตัวจับกับหมู่พรอสเทติกเสียก่อนและเรียกเอนไซม์ที่สามารถทำงานได้นี้ว่า ฮอโลเอนไซม์ (holoenzyme) หมู่พรอสเทติกจะจับกับเอนไซม์ด้วยพันธะโคเวเลนซ์จึงแยกออกจากกันได้ยาก หมู่พรอสเทติกดังกล่าวเป็นไดทั้งโคเอนไซม์และไอออนของโลหะต่างๆ
2. ทำหน้าที่เป็นตัวพา (transient carrier) หมู่ฟังก์ชัน (functional group) จากซับสเตรต (substrate) หนึ่งไปให้ซับสเตรตอีกตัวหนึ่งในปฏิกิริยาเคมี ในกรณีนี้ปัจจัยร่วมจะเป็นโคเอนไซม์เท่านั้น และมักเรียกโคเอนไซม์ในปฏิกิริยาเคมีที่มีการเคลื่อนย้ายหมู่ฟังก์ชันว่า ซับสเตรตร่วม (cosubstrate) หรือ ซับสเตรตที่สอง (second substrate) แผนภูมิต่อไปนี้แสดงหน้าที่โดยสรุปของปัจจัยร่วม ทั้งที่เป็นโคเอนไซม์และไอออนของโลหะต่างๆ
คุณสมบัติของเอนไซม์
- เอนไซม์มีโครงสร้างทางเคมีเป็นโปรตีน ซึ่งประกอบไปด้วยโพลีเปปไทด์ (Polypeptide) เพียงสายเดียวหรือหลายสายที่ม้วนกันเป็นก้อนกลม มีโครงรูปที่จำเพาะ และถูกกำหนดมาโดยลำดับการเรียงตัวของกรดอะมิโน และยังมีเอนไซม์อีกจำนวนมากที่มีสารประกอบอื่นที่ไม่ใช่โปรตีนรวมอยู่ด้วยจึงทำหน้าที่ได้ เอนไซม์เหล่านี้เรียกว่า “โฮโลเอนไซม์” (Holoenzyme) เฉพาะส่วนที่เป็นโปรตีนจะเรียกว่า “กลุ่มโพรสทีติก” (Prosthetic group) ซึ่งอาจจะเป็นไอออนของโลหะเรียกว่า “โคแฟกเตอร์” (Cofactor) และถ้าเป็นสารประกอบอินทรีย์จะเรียกว่า “โคเอนไซม์” (Coenzyme)
- มีเอนไซม์จำนวนมากจะไม่ทำงานถ้าไม่มีตัวช่วย อย่าง โคเอนไซม์ และโคเอนไซม์ส่วนใหญ่จะเป็นวิตามินชนิดที่ละลายน้ำหรือเกลือแร่จำเป็นยางชนิด ซึ่งเกลือแร่จำเป็นน้ำบางครั้งจะเรียกว่า โคแฟกเตอร์ ซึ่งเอนไซม์ทำจากโปรตีน แต่โคเอนไซม์ไม่ใช่โปรตีน และเอนไซม์จะมีขนาดใหญ่มากกวาโคเอนไซม์ โดยในระห่างการทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาเคมีอยู่นั้น เอนไซม์จะกลีบคืนมาเป็นอิสระอย่างเดิม แต่โคเอนไซม์จะหมดเปลืองไปเรื่อย ๆ จึงจำเป็นต้องหามาเสริมจากที่ต่าง ๆ
- เอนไซม์แต่ละชนิดมีหน้าที่เฉพาะตัว เพราะจะทำปฏิกิริยาเคมีจำเพาะกับสารตั้งต้น หรือ ซับสเตรด (Substrate) ที่ถูกกำหนดไว้เท่านั้น เช่น เอนไซม์ชนิดย่อยไขมันจะไม่ย่อยแป้ง และเอนไซม์ย่อยแป้งจะไม่ย่อยโปรตีน เป็นต้น
- เอนไซม์จะยังคงสภาพเดิมทั้งคุณสมบัติและปริมาณ ภายหลังการเกิดปฏิกิริยาแล้วจึงจะสามารถเร่งปฏิกิริยาต่อไปได้อีก
- เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่สามารถเร่งอัตราการเกิดปฏิกิริยาโดยเป็นตัวลดพลังงานกระตุ้น
- เอนไซม์มีความไวต่อปฏิกิริยามาก แม้ในปริมาณเพียงน้อยนิดก็สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ ถ้าไม่มีเอนไซม์ปฏิกิริยาเคมีทุกชนิดจะเกิดขึ้นช้ามาก จนชีวิตไม่สามารถรอดอยู่ได้
- การแช่แข็งจะไม่ทำลายความสามารถของเอนไซม์ส่วนใหญ่ แต่เอนไซม์จะถูกทำลายได้โดยง่ายที่ความร้อนสูงเกิน 45 องศาเซลเซียส
- เอนไซม์มีความจำเพาะเจาะเจาะจงต่อซับสเตรด (Supstrate) หรือสารตั้งต้นที่จะเข้าทำปฏิกิริยาแต่ละชนิด จึงสามารถเร่งปฏิกิริยาใดปฏิกิริยาหนึ่งโดยเฉพาะเท่านั้น ยกเว้นเอนไซม์บางชนิดที่มีความเฉพาะเจาะจงน้อยจะเร่งปฏิกิริยาของสารเริ่มต้นที่คล้ายกันได้
- อัตราการทำงานของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายอย่าง ได้แก่ อุณหภูมิ (อุณหภูมิที่เหมาะสมต่อการทำงานโดยทั่วไปของเอนไซม์อยู่ในช่วง 25-40 องศาเซลเซียส หากสูงเกินไปจะทำให้เอนไซม์เสียสภาพโครงสร้าง ทำให้เข้าร่วมกับซับสเตรดไม่ได้), ความเป็นกรดเบส (โดยทั่วไปเอนไซม์จะทำงานได้ดีในช่วงค่า pH 6-7 แต่เอนไซม์หลายชนิดจะทำงานได้ดีในสภาพความเป็นกรดเบสแตกต่างกันออกไป เช่น ลิเพส ทำงานได้ดีที่สุดที่ค่า pH7, เพบซินที่ pH1.5-2.5, ทริบซินที่ pH 8-11 เป็นต้น), ปริมาณของเอนไซม์และซับสเตรด (อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะแปรผันตามความเข้มข้น ถ้ามากเกินพออัตราการเกิดปฏิกิริยาจะคงที่เนื่องจากไม่มีเอนไซม์และซับสเตรดเหลือพอที่จะทำปฏิกิริยา)
- เอนไซม์แต่ละชนิดที่ร่างกายผลิตขึ้นมาจะมีชีวิตหรืออายุได้เพียง 20 นาที และจะต้องมีเอนไซม์ใหม่เข้ามาทดแทนอยู่เรื่อย ๆ แต่ก็มีเอนไซม์บางชนิดสามารถทำงานได้อย่างมีประสิทธิภาพเป็นระยะเวลาหลายสัปดาห์ ก่อนที่มันจะหมดสภาพไป
- เอนไซม์ที่มีระดับต่ำในร่างกาย จะมีความสัมพันธ์กับโรคของความเสื่อมต่าง ๆ ถ้าเอนไซม์มีระดับต่ำมาก โรคแห่งความเสื่อมก็จะเกิดขึ้นมากตามไปด้วย
- สิ่งมีชีวิตทุกชนิดสามารถสร้างเอนไซม์ขึ้นมาได้เอง ด้วยความสามารถในการผลิตที่ต่างกัน
หน้าที่ของเอนไซม์
องค์ประกอบที่สำคัญต่อการดำรงชีวิตของเราได้แก่ น้ำ อากาศ และอาหาร อาหารจะถูกส่งเข้าไปเลี้ยงในร่างกายได้จะต้องอาศัยเอนไซม์ในการกระบวนการย่อยอาหาร และจะต้องอาศัยวิตามิน แร่ธาตุ กรดอะมิโน สารไฟเตท ที่จำเป็นมาเป็นตัวประกอบสำคัญในการเสริมประสิทภาพการทำงานของเอนไซม์ ร่างกายของประกอบไปด้วยเซลล์ขนาดเล็กหลายล้านเซลล์ สารอาหารจะต้องถูกย่อยโดยการทำงานของเอนไซม์จนมีขนาดเล็กในระดับอิออน จึงจะสามารถผ่านหนังของเซลล์ขนาดเล็กแต่ละเซลล์ได้ ร่างกายจึงจะดำรงชีวิตอยู่ได้ ในทางกลับกันถ้าสารอาหารไม่สามารถส่งไปถึงเซลล์ได้ การซ่อมแซมส่วนที่สึกหรอก็ไม่สามารถทำได้ จึงทำให้ร่างกายเกิดภาวะเสื่อม ส่งผลทำให้ภูมิคุ้มกันทำหน้าที่ไม่ได้อย่างมีประสิทธิภาพ ทำให้เป็นโรคต่าง ๆ
ขอบคุณข้อมูล https://www.scimath.org/
